キナーゼとホスファターゼ

キナーゼとホスファターゼの違いは、この2つの酵素が2つの相反するプロセスを支えていることに起因する。キナーゼとホスファターゼは、生体内に存在するリン酸塩を処理する重要な酵素である。酵素は3次元の球状タンパク質で、細胞内の多くの生化学反応において生体触媒として働く。このような能力から、酵素の出現は生命の進化における最も重要な出来事のひとつと考えられている。酵素は、特定の化学結合を強調することにより、生化学反応の速度を増加させる。キナーゼとホスファターゼは、タンパク質のリン酸化に関与する必須の酵素である。タンパク質のリン酸化は、細胞代謝、細胞分化、増殖時のシグナル伝達、転写、免疫応答など、タンパク質の重要な機能を促進する。タンパク質のリン酸化は、ATP分子にリン酸基を付加してタンパク質分子の立体構造を変化させるもので、脱リン酸化はタンパク質からリン酸基を除去するものである。リン酸化と脱リン酸化のプロセスは、それぞれキナーゼとホスファターゼによって触媒される。今回は、キナーゼとホスファターゼの違いについて、キナーゼとホスファターゼの重要な事実を取り上げながら解説する。

キナーゼは何ですか？

キナーゼは、タンパク質分子にリン酸基を付加することでリン酸化反応を触媒する酵素の一種である。リン酸化反応は一方向的で、ATPのリン酸-リン酸結合が切断されると大量のエネルギーが放出されてADPが生成される。しかし、アミノ酸の構造を考えると、キナーゼは3つのアミノ酸にリン酸基を付加することができ、いずれもR基の一部としてOH基が構成されている。この3つのアミノ酸とは、セリン、スレオニン、チロシンのことです。プロテインキナーゼは、この3つのアミノ酸の基質によって分類される。セリン・スレオニンキナーゼクラスは、ほとんどの細胞質タンパク質に類似している。リン酸化の過程で、キナーゼはタンパク質の活性を増加させたり減少させたりすることができる。しかし、その活性はリン酸化される部位やリン酸化されるタンパク質の構造によって異なる。

アルカリ燐酸化反応

ホスファターゼは何ですか？

リン酸化の逆反応である脱リン酸化はホスファターゼによって触媒される。脱リン酸化の際、ホスファターゼはタンパク質分子からリン酸基を取り除く。その結果、キナーゼによって活性化されたタンパク質は、ホスファターゼによって不活性化されることがある。しかし、脱リン酸化反応は不可逆的である。細胞内には様々なホスファターゼが存在する。リン酸化酵素には、1つまたは複数のタンパク質を脱リン酸化する特異性の高いもの**と、さまざまなタンパク質からリン酸を除去するものがあります。リン酸塩は脱リン酸化に水分子を使うので、加水分解酵素である。基質の特異性**に基づき、ホスファターゼはチロシン特異的**ホスファターゼ、セリン/スレオニン特異的**ホスファターゼ、二特異的ホスファターゼ、ヒスチジンホスファターゼ、脂質ホスファターゼに分類される。

チロシン脱リン酸化のCDP機構

キナーゼとホスファターゼの違い

-キナーゼ酵素は、ATP分子からのリン酸基を付加することにより、タンパク質のリン酸化を触媒する。リン酸化酵素は、タンパク質からリン酸基を取り除くことで脱リン酸化反応を触媒する。

-キナーゼはATPを使ってリン酸基を獲得し、ホスファターゼは水分子を用いてリン酸基を除去する。

-キナーゼによって活性化されたタンパク質は、ホスファターゼによって不活性化されることがあります。

1. Bdoc13のアルカリ燐酸化反応（CC by-SA 3.0）
2. 好塩基球のCDPにおけるチロシン脱リン酸化のメカニズム (CC by-SA 3.0)