折りたたみとアンフォールドタンパク質の違い

折りたたまれたタンパク質と展開されたタンパク質の主な違いは、折りたたまれたタンパク質は生物学的に活性な構造であるのに対し、展開されたタンパク質は生物学的に活性な構造であることです...。

折りたたまれたタンパク質とアンフォールドしたタンパク質の主な違いは、折りたたまれたタンパク質は生物学的に活性な構造であるのに対し、アンフォールドしたタンパク質は生物学的に活性な構造であることです。

翻訳によって生成されたアミノ酸配列の直鎖は、安定した立体構造を持っていない。そのため、アミノ酸配列は相互作用し、タンパク質の折り畳みと呼ばれる複雑な過程を経て折り畳まれる。タンパク質が生物学的に活性化するために不可欠なプロセスである。タンパク質が機能するためには、正しい自然な構造が不可欠です。ポリペプチド鎖が立体構造で折り畳まれ、生物学的に活性なタンパク質が形成される。折り畳まれたタンパク質は、様々な分子間相互作用によって結合されている。安定した三次元構造を持っているため、アンフォールドタンパク質とは異なり、生物学的活性がある。

カタログ

1. 概要と主な違い 2. フォールディングタンパクとは 3. アンフォールドタンパクとは 4. フォールディングタンパクとアンフォールドタンパクの類似点 5. 横並び比較 - フォールディングタンパクとアンフォールドタンの表形式 6. まとめ

折り畳みタンパク質は何ですか？

折り畳まれたタンパク質は、安定した三次元構造を持つ生物学的に活性なタンパク質である。タンパク質の折り畳みは、小胞体で行われるプロセスです。タンパク質の折り畳み過程は、熱力学的に好ましいとされています。自発的な反応である。タンパク質のフォールディングの最初のステップは、タンパク質の一次構造からαヘリックスやβシートなどの二次構造を形成することである。二次構造は三次構造への道を開き、α-ヘリックスとβ-シートが折り重なって三次元構造を形成する。そして、この三次構造がさらに折り重なって、タンパク質の四次構造を形成する。

タンパク質が正しい機能形態に折り畳まれる能力には、いくつかの要因がある。その要因には、電場や磁場、温度、pH、化学物質、空間の制約、分子の混雑などがある。間違った折り方は、さまざまな病気の原因になります。アルツハイマー病や嚢胞性線維症は、タンパク質のミスフォールディングが原因で起こる代表的な病気です。

図01：タンパク質のフォールディング

フォールディングの際、ポリペプチド鎖は共有結合と非共有結合の相互作用を通じて、相互作用する。疎水性相互作用とファンデルワールス相互作用は、タンパク質のフォールディングに寄与する非共有結合の相互作用である。非共有結合の相互作用は弱く、短距離の相互作用である。しかし、基本的な原動力となるのは彼らです。ジスルフィド結合やイオン結合などの共有結合もタンパク質のフォールディングに寄与しており、これらは強い相互作用である。タンパク質のフォールディングは水系で行われる。

アンフォールドタンパク質は何ですか？

アンフォールドタンパク質とは、アミノ酸が一列に並んだ状態のことである。一次構造であるポリペプチド鎖に存在する。アンフォールドタンパク質は生物学的に不活性である。また、側鎖が緩い無秩序なオープン構造である。つまり、アンフォールドタンパク質は秩序ある構造を持たないのである。アンフォールドタンパク質は、多くの疾患の病態に関連している。

図02：アンフォールドタンパク質反応

機能性タンパク質になるためには、アンフォールドしたタンパク質が安定した三次元構造に折り畳まれる必要がある。多くの場合、複数のポリペプチド鎖が組み合わさって機能的な複合体を形成する必要がある。これに加えて、ほとんどのタンパク質は、糖鎖や脂質との切断や共有結合など、何らかの修飾を受けている。

折りたたみとアンフォールドタンパク質の共通点

極端な温度、極端なpH、機械的な力、化学的な変性剤によって、折りたたまれたタンパク質がアンフォールドしたタンパク質に変換される。
タンパク質の変性は、折りたたまれた状態から折りたたまれない状態へ移行するプロセスである。