フェリチンとトランスフェリンの違い

フェリチンとトランスフェリンの決定的な違いは、フェリチンは血液中に鉄を貯蔵するタンパク質であるのに対し、トランスフェリンはフェリチンと結合して新しい血球の形成部位に移動できるタンパク質であること...です。

フェリチンとトランスフェリンの大きな違いは、フェリチンが血液中に鉄を貯蔵するタンパク質であるのに対し、トランスフェリンはフェリチンと結合して新しい血球が作られる場所に移動できるタンパク質であるということです。

フェリチンとトランスフェリンは、血液中の鉄の貯蔵と輸送に重要なタンパク質です。フェリチンは鉄を貯蔵し、制御された方法で放出することができます。トランスフェリンは、生体液中の鉄分のコントロールにも関与している。

カタログ

1. 概要と主な相違点 2. フェリチンとは 3. トランスフェリンとは 4. 並べて比較 - フェリチンとトランスフェリンの表形式 5. まとめ

フェリチンは何ですか？

鉄とフェリチンは、細胞内で制御された形で放出することができるフェリチン蛋白質です。古細菌、バクテリア、植物、動物など、ほとんどすべての生物がこのタンパク質を生産している。さらに、体内の鉄分不足の緩衝材としても機能します。私たちの組織の大部分では、このタンパク質は細胞質タンパク質の形で存在しています。少量が血清中に分泌される。血清中では、このタンパク質は鉄のキャリアとして機能することができる。また、血清中のフェリチン濃度は、体内に貯蔵されている鉄の総量を示す指標となります。一般に、脊椎動物では、フェリチンは細胞内に存在する。しかし、血漿中にも微量に含まれていることが確認されています。

図01：フェリチンナノケージ

構造としては、フェリチンは球状のタンパク質である。24個のサブユニット・タンパク質を含む。これらのサブユニットが一緒になって、複数の金属とタンパク質が相互作用するナノカゴを形成している。ここでは、このナノケージが金属鉄を引き寄せて、内部に貯蔵しています。フェリチンでは、鉄は可溶性で無毒な形で存在する。フェリチンが鉄と結合していない場合は、デスフェリチンと名づけることができます。

フェリチンは鉄を無毒な形（遊離鉄は細胞に毒なので安全な形）で貯蔵しているので、必要な場所に直接運ぶことができるのです。フェリチンの機能は細胞の種類によって異なる可能性があり、それはmRNAの量と安定性によって制御されています。さらに重要なことは、フェリチンの量が感染症やがんの出現で急激に増加することです。低酸素などのストレスに反応してフェリチンの濃度が上昇する。

トランスフェリンは何ですか？

トランスフェリンとは、フェリチンの輸送に関わるタンパク質です。鉄と結合する血漿糖タンパク質である。血液などの生体液に含まれる鉄の量をコントロールするものです。ヒトの場合、トランスフェリンは主に肝臓で産生されますが、脳など他の一部の**場所でも微量に産生されることがあります。トランスフェリンと鉄の結合は非常に強固ですが、可逆的です。しかし、このタンパク質は鉄に特化したもの**ではなく、他の金属にも結合することができます。鉄（III）はトランスフェリンと高い親和性を持っています。ただし、pHが下がると減少する。鉄が結合しなければ、このタンパク質をトランスフェリンと名づけることができます。

トランスフェリンの構造を考えてみると、トランスフェリンには679個のアミノ酸と2本の糖鎖が含まれています。さらに、このタンパク質はα-helixとβ-sheetの形態を有している。さらに、トランスフェリンには鉄の結合受容体も含まれています。さらに、トランスフェリンは自然免疫系と関連している。