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ヘキソキナーゼとグルコキナーゼの大きな違いは、ヘキソキナーゼは肝臓と膵臓のβ細胞を除くすべての組織に存在するのに対し、グルコキナーゼは肝臓と膵臓のβ細胞にのみ存在することである。
ヘキソキナーゼとグルコキナーゼは、同じ反応を2カ所で触媒するアイソザイムである。グルコースをグルコース6-リン酸に変換し、解糖の最初の反応とする。そこで、ATPを利用して、グルコースにリン酸基を付加し、構造を変化させるのである。しかし、この2つの酵素には共通点と相違点があるので、ここで説明する。
1. 概要と主な違い 2. ヘキソキナーゼとは 3. グルコキナーゼとは 4. ヘキソキナーゼとグルコキナーゼの類似点 5. 横並びの比較-ヘキソキナーゼとグルコキナーゼの表形式 6. まとめ
ヘキソキナーゼは、ほとんどの組織でグルコースからグルコース6-リン酸への変換を触媒する酵素である。そのため、この酵素は肝臓と膵臓のβ細胞を除くすべての組織型に非常に多く存在する。グルコース、フルクトース、ガラクトースなどのヘキソースを基質とし、リン酸基を付加してその構造を変化させる。この変換のために、ATP(エネルギー)を利用する。基質への親和性が高く、KmやVmaxの値が低いのが特徴です。
図01:ヘキソキナーゼ
また、ホルモンの影響を受けず、低グルコース濃度でも作用することができる。
グルコキナーゼは、肝臓や膵臓のβ細胞に存在する特定の酵素であるヘキソキナーゼのアイソザイムである。そのため、高濃度のグルコースで効果を発揮する。また、KmとVmaxが高く、そのためグルコースに対する親和性が低い。
図02:グルコキナーゼ
グルコキナーゼは、グルコースをグルコース6-リン酸に変換する解糖の第1段階でも触媒として働いている。グルコキナーゼもヘキソキナーゼと同様、この変換にATPを使用する。インスリンはグルコキナーゼの活性を調節している。しかし、グルコキナーゼはヘキソキナーゼと異なり、フィードバック阻害による制御ができない。
ヘキソキナーゼとグルコキナーゼは同じ反応を触媒するアイソザイムである。しかし、ヘキソキナーゼは肝臓と膵臓のβ細胞を除くすべての組織型に多く存在するのに対し、グルコキナーゼは肝臓と膵臓のβ細胞に多く存在することがわかった。これがヘキソキナーゼとグルコキナーゼの重要な違いです。また、ヘキソキナーゼはグルコキナーゼと比較してKm値、Vmax値が低い。しかし、グルコキナーゼと比較してグルコースに対する親和性が高い。また、ヘキソキナーゼは非常に低いグルコース濃度で働きます。しかし、グルコキナーゼは高グルコース濃度でなければ作用しない。ヘキソキナーゼとグルコキナーゼの違いについては、以下のインフォグラフィックで詳しく解説しています。
ヘキソキナーゼとグルコキナーゼは同じ解糖系反応を触媒する。ヘキソキナーゼはほとんどすべての組織に存在するが、グルコキナーゼは肝臓と膵臓のβ細胞に存在する。KmとVmaxはヘキソキナーゼの方が低く、グルコキナーゼの方が高い。グルコキナーゼは高濃度のグルコースで作用する。一方、ヘキソキナーゼは低濃度のグルコースでも作用する。これがヘキソキナーゼとグルコキナーゼの違いです。
1. "グルコキナーゼ"、Egyptian Journal of Medical Human Genetics、Elsevier。