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プロテアソームとプロテアーゼの違い

タンパク質分解とは、タンパク質の生体分子をより小さなポリペプチドや個々のアミノ酸に分解することです。ペプチド結合の加水分解という無触媒反応は、非常に遅い。しかも、完成までに何百年もかかるのです。通常、これらの反応には、プロテアソーム複合体とプロテアーゼという2種類の酵素が関与している。これらの分子以外にも、低PH、温度、分子内消化もタンパク質分子のタンパク質分解に影響を与えることがあります。タンパク質分解は、生体内でさまざまな用途に使われる可能性があります。例えば、消化酵素は食物を個々のアミノ酸に分解し、その後、生物はこれをエネルギー源として利用する。一方、タンパク質分解による加水分解は、すでに合成された多...

プロテアソームとプロテアーゼの主な違い

タンパク質分解とは、タンパク質の生体分子をより小さなポリペプチドや個々のアミノ酸に分解することです。ペプチド結合の加水分解という無触媒反応は、非常に遅い。しかも、完成までに何百年もかかるのです。通常、これらの反応には、プロテアソーム複合体とプロテアーゼという2種類の酵素が関与している。これらの分子以外にも、低pH、温度、分子内消化もタンパク質分子のタンパク質分解に影響を与える。タンパク質分解は、生体内でさまざまな用途に使われる可能性があります。例えば、消化酵素は食物を個々のアミノ酸に分解し、その後、生物はこれをエネルギー源として利用する。一方、タンパク質の加水分解は、すでに合成されたポリペプチド鎖を処理して活性なタンパク質分子を形成するのに非常に重要である。また、細胞内に不要なタンパク質が蓄積するのを防ぐなど、細胞や生理のさまざまなプロセスで重要な役割を果たしています。プロテアソームとプロテアーゼの大きな違いは、プロテアソームはタンパク質分子の展開に関与し、プロテアーゼはタンパク質を個々のアミノ酸に分解することである。

カタログ

1. 概要と主な違い 2. プロテアソームとは 3. プロテアーゼとは 4. プロテアソームとプロテアーゼの類似点 5. 横並び比較-プロテアソームとプロテアーゼの表形式 6. 総括

プロテアソームは何ですか?

7つのプロテアソームは、7つの円筒形のタンパク質リングで構成されている。通常、細胞質内に存在する。外側の2つのリングはαサブユニットと呼ばれ、不活性であることが分かっています。内側の2つのリングはβサブユニットと呼ばれ、タンパク質の加水分解活性を持っている。プロテアソームは、古細菌と真核生物の両方に存在する。真核生物の26Sプロテアソームには、7つのαサブユニットと7つのβサブユニットからなるコア粒子(20S)が存在する。また、少なくとも17個のサブユニットからなる制御キャップ(19S)も含んでいる。26Sプロテアソームは、生きている真核細胞において、ユビキチン指向性のデフォールディングとタンパク質の加水分解に関与している。このプロセスを達成するために、E1酵素はまずユビキチン分子を活性化し、次にE2酵素にそれを転送する。最後にこのユビキチン分子は、タンパク質分子のリジン残基に結合し、E3リガーゼによって分解される。その後、ユビキチン分子は標識されたタンパク質を認識するように指示され、プロテアソームによって分解される。

蛋白酶体(proteasome)和蛋白酶(protease)的区别

図01:プロテアソーム

26Sプロテアソームは、2つの19S制御キャップと20Sコア粒子からなる。19Sキャップは、ATP分子を動力源としてユビキチン化されたタンパク質を認識し、これに結合する。一度認識された標識タンパク質は、脱ユビキチン化され、19Sの狭いチャネルを通って柱状プロテアソーム複合体の20Sのコアに入る前にアンフォールドされる必要がある。20S複合体のコアで、実際にタンパク質分子をより小さなポリペプチドに切断するのである。プロテアソーム複合体で行われるこのプロセスは、ATP分子を触媒としているため、エネルギーを消費するプロセスである。

プロテアーゼは何ですか?

プロテアーゼは、タンパク質の加水分解のプロセスに関与するペプチダーゼまたはプロテアーゼとして知られています。プロテアーゼは、プロテアソーム複合体とは異なり、タンパク質分子を個々のアミノ酸に分け、タンパク質の加水分解という仕事を行う。プロテアーゼは、動物、植物、古細菌、細菌、ウイルスなどに存在する。

蛋白酶体(proteasome)和蛋白酶(protease)的区别

図02:プロテアーゼ

プロテアーゼの種類によって、同じ機能でも触媒の仕組みが異なる。プロテアーゼは、タンパク質の加工、消化、光合成、アポトーシス、ウイルスの病原体など、生命活動に関与している。タンパク質の加水分解の際に、タンパク質を個々のアミノ酸に完全に分解する。プロテアーゼは消化以外にも、凝固、免疫機能、プロホルモンの成熟、骨形成、生きた細胞で不要になったタンパク質の再循環などに関与している。

7種類のプロテアーゼ

プロテアーゼは、触媒構造ドメインの違いにより、7種類に分類される。

  • セリンプロテアーゼ - セリノール基を使用
  • システインプロテアーゼ - システインスルフヒドリルを利用したもの
  • スレオニンプロテアーゼ - スレオニンセコイソルを利用したもの
  • アスパラギン酸プロテアーゼ-アスパラギン酸カルボキシルを利用した
  • グルタミン酸プロテアーゼ-グルタミン酸カルボン酸を利用したもの
  • メタロプロテアーゼ - 通常、金属 "亜鉛 "を使用します。
  • アスパラギンペプチドリアーゼ - アスパラギンの用途

プロテアソームとプロテアーゼの共通点

  • いずれもタンパク質生体分子である。
  • どちらも触媒的、酵素的なものです。
  • いずれもタンパク質の加水分解経路に関与している。
  • どちらもATP依存のエネルギー反応を触媒する。
  • ほとんどすべての生物(動物、植物、バクテリア、古細菌、ウイルス)が見つかっています。

プロテアソームとプロテアーゼの違い

プロテアソームとプロテアーゼ
プロテアソームは、タンパク質の加水分解により、不要なタンパク質や傷ついたタンパク質を分解するタンパク質複合体です。 プロテアーゼとは、タンパク質やペプチドを分解する酵素のことです。
構造
プロテアソームは、コア粒子と制御キャップからなる比較的大きな分子である。 触媒構造ドメインを持つプロテアーゼは比較的小さい。
機能
タンパク質のデフォールディングと初期切断は、プロテアソームの機能である。 プロテアーゼの主な機能は、タンパク質分子を個々のアミノ酸に完全に切断することである。
ユビキチン依存性
プロテアソームの活性は、ユビキチンに依存している(ユビキチン指向性)。 プロテアーゼ活性はユビキチン依存性ではない。
pH依存性
プロテアソームの活性はpHに依存しない。 プロテアーゼの活性はpHに大きく依存する。
分子量
プロテアソームは高分子量分子である。 プロテアーゼは比較的低分子量である。

概要 - プロテアソーム vs. プロテアーゼ

タンパク質の加水分解は、生体分子であるタンパク質をより小さなポリペプチドまたは個々のアミノ酸に分解するプロセスである。通常、これらの反応には、1.プロテアソーム複合体 2.プロテアーゼの2種類の酵素が関与しています。これらのタンパク質分子以外にも、低pH、低温、分子内消化などにより、タンパク質分子の加水分解が起こることがあります。プロテアソームは、タンパク質のデフォールディングと初期切断に関与しています。一方、プロテアーゼはタンパク質分子を完全に切断し、個々のアミノ酸に分解する。プロテアソームとプロテアソームの違い。

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引用

1.田中 啓成「プロテアソーム:その構造と機能の概要」、日本学士院紀要。日本学士院Bシリーズ 物理生物科学編 2009年1月号ここで提供 2. "プロテアソーム"、ウィキペディア、ウィキメディア財団、2017年9月8日。ここで提供 2. "プロテアーゼ"、ウィキペディア、ウィキメディア財団、2017 年 9 月 8 日。

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  • 2020-10-20 06:52 に公開
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  • 分類:科学

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