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フィブロネクチンとラミニンの大きな違いは、フィブロネクチンは主に細胞外マトリックスと血漿に存在する糖タンパク質であり、ラミニンは主に基底膜に存在する糖タンパク質であるということである。
組織と**の間にある細胞外マトリックスは、構造的および生化学的なサポートを細胞に提供します。コラーゲン、酵素、糖タンパク質など、さまざまな細胞外成分で構成されています。フィブロネクチンとラミニンは、細胞外マトリックスに含まれる重要な糖タンパク質である。どちらもオリゴ糖が結合してできた高分子量のタンパク質である。また、フィブロネクチンとラミニンは、異なる細胞表面の細胞接着分子と結合して、細胞接着を促進する。そのため、これらの分子は細胞接着だけでなく、移動と分化にも重要な役割を担っている。
1. 概要と主な違い 2. フィブロネクチンとは 3. ラミニンとは 4. フィブロネクチンとラミニンの類似点 5. 横並びの比較-フィブロネクチンとラミニンの表形式 6. まとめ
フィブロネクチンは、細胞外マトリックスに存在する高分子量の糖タンパク質である。膜貫通型の受容体タンパク質であるインテグリンと結合する。フィブロネクチンは、主に細胞外マトリックス中のコラーゲン線維と結合し、マトリックス内を細胞が移動するのを助ける。細胞はこの繊維結合タンパク質を分泌する。
図01:フィブロネクチン
フィブロネクチンは、はじめは不活性な状態で存在する。インテグリンと結合すると、二量体を形成し、機能的に活性化する。フィブロネクチンは、細胞の移動に寄与するだけでなく、ケガをした部位に血栓を形成して出血を防ぐ働きもあります。そのため、創傷治癒において重要な役割を担っている。
また、ラミニンは細胞外タンパク質に含まれる糖タンパク質である。ラミニンは、主に細胞外マトリックスの一部である基底膜に存在する。また、ラミニンは高分子量のタンパク質です。アルファ鎖、ベータ鎖、ガンマ鎖の3つのサブユニットで構成されています。また、ラミニンは細胞外マトリックス中の他のタンパク質と結合することができ、フィブロネクチンに類似した性質を示す。そのため、細胞外マトリックスの構造を強化し、細胞の接着を助ける。
図02:ラミニン
さらに、ラミニンは肺の基底膜の主要な構成要素であり、肺の構造的な支えとなっています。最も重要なことは、ラミニンは神経の発達と末梢神経の修復に不可欠であるということです。
フィブロネクチンは細胞外マトリックスに存在する糖タンパク質で、ラミニンは主に上皮基底層に存在するもう一つの糖タンパク質である。これがフィブロネクチンとラミニンの重要な違いなんですね。また、フィブロネクチンとラミニンの構造上の違いは、フィブロネクチンがホモダイマー、ラミニンがヘテロダイマーであることで、フィブロネクチンの方がラミニンより優れている。
また、フィブロネクチンは分子量約440kdaの高分子タンパク質で、ラミニンは分子量約400~900kdaなので、この点もフィブロネクチンとラミニンの違いと考えることができるだろう。また、フィブロネクチンは創傷治癒に、ラミニンは神経細胞の発生や末梢神経の修復に重要な役割を担っています。したがって、これがフィブロネクチンとラミニンの機能的な違いである。
フィブロネクチンとラミニンは、細胞外マトリックスに存在する2つの糖タンパク質である。高分子量のタンパク質で、他のタンパク質と結合して、細胞接着や細胞運動を助ける。フィブロネクチンは血液凝固に関与しているため、創傷治癒に関与している。一方、ラミニンは、細胞外マトリックスの構造を強化し、神経の発生や末梢神経の修復に重要な役割を担っています。また、フィブロネクチンはホモ二量体、ラミニンはヘテロ二量体である。そこで、本稿では、フィブロネクチンとラミニンの違いについてまとめた。
1 「ラミニン」。ラミニン-概要|ScienceDirect Topics, こちらからご覧いただけます。"細胞外マトリックス", ウィキペディア, ウィキメディア財団, 2019年2月15日, ここで入手できます。 2 "細胞外マトリックス", ウィキペディア, ウィキメディア財団, 2019年2月15日, ここで入手できます。