主な違い - igmとiggの比較

免疫グロブリンM（IgM）と免疫グロブリンG（IgG）は、免疫系が感染と戦い、抗原を破壊するために作り出す抗体または免疫グロブリン（Ig）タンパク質です。 IgMは5量体分子で、感染初期に現れ10の抗原結合部位を持っています。 IgGは単量体で、感染後期に現れ、2の抗原結合部位を持っています。これがIgMとIgGの重要な違いである。以下のIgMとIgGに関する情報は、IgMとIgGの構造および機能の違いについて理解するのに役立ちます。

目次1. 概要と主な違い2. 免疫グロブリンとは3. IgMとは4. IgGとは5. 横並びの比較 - IgMとIgG6. まとめ

免疫グロブリンは何ですか？

免疫グロブリン（Ig）は、抗体とも呼ばれ、細菌、ウイルス、真菌、原虫、毒素などによる感染症に対応して、免疫系の白血球が産生するタンパク質で、図01に示すように、重鎖と軽鎖という4つのポリペプチドからなる大きな糖タンパク質分子があります。ポリペプチド鎖は、可変領域と定常領域の2つの主要な領域を持っています。ポリペプチドの可変領域のアミノ酸配列は、免疫グロブリンのアイソタイプでかなり異なる。免疫グロブリンには、IgA、IgD、IgE、IgG、IgMの5つのアイソタイプがあり、アイソタイプは構造の違いにより分類されている。確かに機能や抗原反応は異なる。

図1: 遺伝性抗体の4本鎖構造

免疫グロブリン(igm)は何ですか？

IgMは体内で最初に作られる抗体で、感染症に対する免疫系の最初の反応として機能します。IgMは血漿細胞で産生され、血液やリンパ液中に存在する。IgMは図02に示すように、同一の重鎖と軽鎖からなる5量体として存在し、10の抗原結合部位を持つ。しかし、抗原の早期破壊や感染症の制御を担うIgMの構造上の制約から、抗原結合に利用できる部位はわずか5カ所である。

図2：IgGとIgMの構造

免疫グロブリン(igg)は何ですか？

IgGも白血球が産生する抗体で、すべての体液中に存在する。IgG抗体は、その小ささゆえに、妊婦の胎盤を通過し、胎児を感染から守ることができる。図02に示すように、iggは1つの抗体あたり2つの抗原結合部位を持つ単量体として存在する。

免疫グロブリン(igm)と免疫グロブリン(igg)の違い

概要 - 免疫グロブリン(igm) vs. 免疫グロブリン(igg)

IgMとIgGは、いずれも免疫系で感染症と闘うために用いられる免疫グロブリンである。形質細胞で合成される抗体で、体内に侵入した特定の外来抗原と結合し、感染する。これらの抗体が特定の抗原と結合すると、免疫系は感染した細胞を認識し、病原体を破壊することができるのです。

IgM抗体は体が感染した直後に出現し、IgG抗体は感染から数日後、IgM抗体が体内から消失した時点で出現する。これがIgMとIgGの重要な違いである。

参考文献：1. "免疫グロブリン-構造と機能", 免疫グロブリン-構造と機能. n, p., N.d. Web. 2017.2.8."微生物学と免疫学の教科書" Google Books. n, p., n.d. Web. 2017.2.8.