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アクチンとミオシンの決定的な違いは、アクチンが細く短いフィラメントの形で存在するのに対し、ミオシンは筋繊維の筋原線維の中に太く長いフィラメントの形で存在することである。
アクチン・ミオシン収縮系は、すべての筋肉組織の主要な収縮系であり、アクチンとミオシンという2つのタンパク質が相互に作用することによって成り立っている。また、この2つのタンパク質は筋肉中にフィラメント状に存在し、その結合が主な筋肉運動を担っている。
1. 概要と主な違い 2. アクチンとは 3. ミオシンとは 4. アクチンとミオシンの類似点 5. 横並びの比較 - アクチンとミオシンの表形式 6. まとめ
アクチンは筋繊維に最も多く含まれるタンパク質で、筋肉の収縮を担っている。細胞内では2つの異なる形態で存在する。g-アクチンは約43kDaのタンパク質で、ATPと結合して重合し、F-アクチンフィラメントと呼ばれるミクロフィラメントを形成する。F-アクチンフィラメントには同所性(+)端と陰性(-)端がある。両末端は非常にダイナミックだが、オン/オフの速度が異なる。フィラメントの成長は、オン速度が速いプラス端で主に起こる。
図01:アクチンフィラメント
アクチンフィラメントは、α-アクチンなどのタンパク質が高度に架橋され束ねられたもので、その構造的な完全性を高めるためにある。細胞内のアクチンネットワークは非常に動的であり、アクチンと相互作用するタンパク質がアクチンの組み立て、安定化、分解に寄与していると考えられている。
ミオシンは、アクチンと結合するモータータンパク質ファミリーである。アクチン-ミオシン複合体は、細胞の収縮や移動に使われる細胞力を生み出している。ほとんどのミオシンは(+)エンドモーターであり、アクチンフィラメントに沿って(+)エンドに向かって移動することを意味している。ミオシンにはいくつかの種類があり、それぞれが特定の細胞機能に関与している。ミオシン「重鎖」は、1つまたは複数のヘッド、ネック、テール領域から構成されています。
図02:アクチン・ミオシン
機能的には、ミオシンはアクチン繊維を架橋することでアクチンネットワークを強化する働きも持っている。ミオシンはATPを利用してエネルギーを生成するため、頭部をアクチン繊維に押し付けることで筋収縮を開始させる。ミオシン1分子が確認値を変化させると、約1.4pnの力が発生する。
アクチンフィラメントは細く短いフィラメントであり、ミオシンフィラメントは太く長いフィラメントである。つまり、これがアクチンとミオシンの重要な違いと捉えることができるのです。さらに、アクチンフィラメントには、単量体のG-アクチンと重合体のF-アクチンの2つの形態がある。しかし、ミオシン分子は、尾部と頭部の2つの構成要素を持っています。尾部は重いミオシン(H-MM)から、頭部は軽いミオシン(L-MM)から形成される。したがって、この点もアクチンとミオシンの違いと言えるでしょう。
また、アクチンとミオシンのもう一つの違いは、アクチンがaバンドとIバンドの両方を形成するのに対し、ミオシンはaバンドのみを形成することである(aバンドは筋原繊維の暗い等方性**バンドを、Iバンドは筋原繊維の明るい等方性バンドを形成している)。また、ATPはアクチンに結合しない。さらに、ミオシンはアクチンと異なり、ATPと結合することで力を発生させ、筋収縮の引き金となる。したがって、これがアクチンとミオシンの違いです。
アクチンとミオシンの違いについては、以下のインフォグラフィックで、両者の大きな違いを比較することができます。
アクチンとミオシンは、筋肉細胞に含まれる2つのタンパク質です。アクチンは筋原繊維の中で細く短いフィラメントを形成し、ミオシンは太くて長いフィラメントを形成する。この2種類のタンパク質フィラメントが、筋肉の収縮や運動を担っているのです。これらは互いに作用し合い、筋肉の収縮を助ける。また、筋繊維にはより多くのアクチンフィラメントが存在する。また、アクチンフィラメントは、ミオシンフィラメントとは異なり、Z線に接続し、Hゾーンにスライドする。しかし、ミオシンフィラメントはアクチンフィラメントとは異なり、クロスブリッジを形成する。そこで、本稿では、アクチンとミオシンの違いについてまとめた。
1 Actin, Myosin and Cellular Motility〉、Latest Neurological and Neuroscience Reports, US National Library of Medicine, 1 January 1970, available here.