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ユビキチン化とスモイル化の大きな違いは、ユビキチン化はタンパク質を分解するための目印となる翻訳後修飾であり、他の単一機能を持つのに対し、スモイル化は細胞内で分解するための目印としては使われない翻訳後修飾であることである。
翻訳後修飾とは、タンパク質合成後に起こる共有結合および酵素による修飾のことである。これらの修飾は、タンパク質の活性を調節する。小さな化学グループ、糖、脂質、ペプチドがタンパク質を修飾する。ユビキチンは、最もよく知られたペプチド修飾因子である。さらに、いくつかのユビキチン様タンパク質があります。小型ユビキチン関連修飾物質(SUMO)もその一つである。このように、ユビキチン化とスモイル化は、翻訳後修飾の2つである。ユビキチン化はタンパク質を分解するための目印となる。一方、スモイル化はタンパク質の分解の目印としては使われない。どちらの修飾も、タンパク質の局在と活性を制御する。これらは可逆的なプロセスである。
1. 概要と主な違い 2. ユビキチン化とは 3. SUMOylationとは 4. ユビキチン化とSUMOylationの類似点 5. 横並びの比較-ユビキチン化とSUMOylationの表形式 6. まとめ
ユビキチンはペプチド修飾因子である。タンパク質の翻訳後修飾において分子マーカーとして働く小さなタンパク質である。ユビキチン化とは、ユビキチンを使って翻訳後の修飾を行うことである。ユビキチンのタンパク質への共有結合は、さまざまな酵素によって触媒されます。ATPの存在下で発生する。ユビキチン化を触媒する酵素には、ユビキチン活性化酵素、ユビキチン結合酵素、ユビキチンリガーゼがある。
図01:ユビキチン化
ユビキチン化は、標的タンパク質の分解に重要な役割を果たす。さらに、ユビキチン化はタンパク質の局在や活性を制御しています。このプロセスは、デユビキチナーゼ酵素の働きによって逆転させることができる。
SUMO化は、類似のユビキチン修飾因子(SUMO)を用いたもう一つの翻訳後修飾であり、SUMOが共有結合することでタンパク質の構造と機能が変化する。SUMO化は、遺伝子発現、クロマチン構造、シグナル伝達、ゲノム維持など細胞内のプロセスに関わる多くのタンパク質に共有結合で修飾を与える。
図02:相撲のタンパク質
SUMO化はユビキチン化と同様に、タンパク質の局在と活性を制御する。しかし、ユビキチン化とは異なり、スモイル化はタンパク質を分解するためのラベルやタグを付けることはない。ユビキチン化と同様に、スモイル化も酵素が触媒となるプロセスである。
ユビキチン化とSUMO化は、タンパク質の機能を変化させる2つの翻訳後修飾であり、ユビキチン化とSUMO化は、タンパク質の機能を変化させる2つの翻訳後修飾である。ユビキチン化とは、タンパク質にユビキチンが共有結合することであり、スモイル化とはタンパク質にユビキチンが付加されることである。また、ユビキチン化はタンパク質をタンパク質分解にマークするのに対し、スモイル化はタンパク質を分解にマークしない。これがユビキチン化とスモイル化の重要な違いである。
ユビキチン化とスメリゼーションの違いについては、以下のインフォグラフィックで詳しく解説しています。
ユビキチン化とスモイル化は、重要な翻訳後修飾の一つである。いずれも酵素触媒による可逆的なプロセスである。ユビキチン化ではユビキチンがペプチド修飾を行い、スモイル化ではSUMOが修飾を行う。ユビキチンはタンパク質と共有結合し、その構造と機能を変化させる。スモイル化では、タンパク質にスモイルが付加される。SUMO化反応は、反応の進め方や使用する酵素の種類がユビキチン化と似ている。しかし、ユビキチン化がタンパク質をプロテアソーム依存的に分解するように標識するのに対し、スモイル化は分解されたタンパク質を標識することを伴わない。これがユビキチン化とスモイル化の重要な違いである。
1 ギル、グレース核におけるファージとユビキチン:異なる機能、類似のメカニズム?" Genes and Development, Cold Spring Harbor Laboratory, January 1, 1970, available here.スミス、ヨランダ"ユビキチン化(ubiquitination)"News, 23 Aug. 2018, available here.2 Smith, Yolanda."ユビキチン化(Ubiquitination)"。ニュース、2018年8月23日。