位于蛋白质二级结构上的基序，成为标准的螺旋状或螺旋状右确认基序，使其区别于螺旋，因此通常称为α螺旋。另一方面，β折叠片也被称为b折叠片，被定义为蛋白质**征二级结构的标准基序。

对比图

什么是α螺旋(alpha helix)？

位于蛋白质二级结构上的基序，成为标准的螺旋状或螺旋状右确认基序，使其区别于螺旋，因此通常称为α螺旋。这里，在结构中，N-H基团表示与C=O基团的氢键，C=O基团称为氨基酸骨架，在蛋白质序列之前以四个残基的形式存在。目前α-螺旋的两个关键进展是：正确的键几何结构，因为氨基酸和肽的宝石结构判断和Pauling对平面肽键的期望；他放弃了每转螺旋线都有必要数量沉积物的怀疑。关键时刻出现在1948年初春，当时鲍林带着一只虫子下来睡觉。筋疲力尽后，他在一张纸上画了一条尺寸大致正确的多肽链，并将其折叠成螺旋状，注意保持平面肽键。α螺旋是自然界中最著名的螺旋。它由一个缠绕的多肽链组成，氨基酸的侧链从中心向外扩展，这使它能够保持其形状。它们存在于各种各样的蛋白质中，从球状蛋白质，例如肌红蛋白到角蛋白，角蛋白是一种黏稠的蛋白质。它可以是一个特权给予或左手螺旋，但它已被证明，阿尔法螺旋环是支持的，因为侧链不冲突。这个信息提供了α螺旋的稳定性。α螺旋旋度每转有3.6个氨基腐蚀沉积物。

什么是贝塔褶皱床单(beta pleated sheet)？

β折叠片也称为b折叠片，被定义为蛋白质**征二级结构的标准基序。它与其他蛋白质的区别在于，它是由至少两个或三个氢原子连接的链组成的，这些氢原子存在于构成折叠片的结构中。β-链是一种多肽锚定物，有规律地由3到10个氨基酸组成，其长度与脊柱的适应范围相适应。β-折叠的超分子关系已经卷入了许多人类疾病中蛋白质总量和纤维的排列中，尤其是淀粉样变性，例如阿尔茨海默病。当多肽链的两部分相互覆盖并形成一条氢键线时，这种结构就发生了。这一行动可以在平行行动过程中发生，也可以在敌视平行计划的情况下发生。平行和反对同一个游戏计划是直接的结果，方向性的多肽链。与β折痕片对应的结构是α折痕片。这种结构远不如β折叠片理想，而且在蛋白质中是前所未有的。α-折痕片由其羰基和氨基**物的排列来描述；羰基在一个标题中被全部调整，而所有的N-H**则以另一种方式被调整。

主要区别

1. 位于蛋白质二级结构上的基序，成为标准的螺旋状或螺旋状右确认基序，使其区别于螺旋，因此通常称为α螺旋。另一方面，β折叠片也被称为b折叠片，被定义为蛋白质**征二级结构的标准基序。
2. 氨基酸的-R基团存在于螺旋的外表面，而-R基团存在于片的内外表面。
3. α-螺旋是一种多肽链，它是极模制的，缠绕在弹簧状结构中，由氢键固定。另一方面，β折叠片是由β链组成的，β链通过至少两个氢键连接在一起，形成一个脊柱。
4. 螺旋线可以是左手螺旋线（β螺旋线），也可以是右手螺旋线，其中α螺旋线始终是右手螺旋线。相反，在贝塔褶皱的床单中，链条是一个接一个地相互调整的。
5. α螺旋的形成使得氢键在多肽链中形成螺旋结构。另一方面，β折叠片通过氢键连接两条或两条以上的β链而存在。

视频解说