\r\n\r\n
この酵素は、化学反応そのものに積極的に関与しなくても、化学反応の速度や効率を大幅に高めることができる触媒的なタンパク質物質になります。リパーゼとアミラーゼが2大消化酵素です。リパーゼは、エステラーゼのサブクラスに属する酵素で、脂肪の加水分解を触媒するものである。アミラーゼは、デンプンを加水分解して糖にする酵素である。これがアミラーゼとリパーゼの決定的な違いです。今回は、リパーゼとアミラーゼの違いを強調するのが目的である。
リパーゼは、脂質の加水分解を触媒する酵素である。エステラーゼの亜流に属する。リパーゼは、ヒトの消化管内において、トリグリセリド、脂肪、油などの食物脂質の消化、輸送、処理に重要な役割を担っています。例えば、膵臓リパーゼは消化器官で食物のトリグリセリドを分解し、トリグリセリド基質をモノグリセリドと2つの脂肪酸に変換する。ヒトにも肝リパーゼ、内皮リパーゼ、リポプロテインリパーゼなどいくつかのリパーゼが存在する。
アミラーゼは、デンプンを単糖類に加水分解する触媒作用を持つ主要な消化管酵素である。これらはグリコシド加水分解酵素であり、α-1,4-グリコシド結合に作用する。アミラーゼは人間の唾液に含まれ、消化の化学的プロセスを開始する。食べ物を口に入れたとき、米や芋などでんぷんを多く含み、糖分が少ないものは、噛むとほんのり甘みを感じることがあります。これは、アミラーゼという酵素がでんぷんの一部を糖に変えてくれるからです。また、人間の膵臓と唾液腺からはα-アミラーゼが分泌され、食事のデンプンを二糖類や三糖類、オリゴ糖に加水分解し、他の酵素によってブドウ糖に変換されて体のエネルギー源となる。植物や一部の細菌もアミラーゼを産生する。アミラーゼは、1833年にアンセルム・ペインによって発見・単離された最初の酵素である。異なるギリシャ文字で表示された異なるアミラーゼタンパク質が存在する。
リパーゼ:脂質の加水分解に関与する酵素のこと。
アミラーゼ:デンプン分子を加水分解して糖にする酵素。
リパーゼ:エステラーゼと呼ばれる加水分解酵素の亜流。
アミラーゼ:加水分解酵素。α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、γ-アミラーゼの3つに分類される。
リパーゼ:脂質のエステル結合に作用する。
アミラーゼ:炭水化物のグリコシド結合に作用する。
リパーゼ:トリグリセリドなどの脂肪酸エステル、油脂など
アミラーゼ:デンプン分子
リパーゼ:グリセロール、ジグリセリド、モノグリセリド、脂肪酸などのあまり複雑でない脂質
アミラーゼ:オリゴ糖(グルコース、マルトデキストリン)および二糖(マルトース)。
リパーゼ:唾液腺リパーゼ、膵臓リパーゼはそれぞれ唾液腺膵臓から分泌される。その他、肝リパーゼ、内皮リパーゼ、リポ蛋白リパーゼなどがある。
アミラーゼ:唾液腺から分泌される唾液アミラーゼと膵臓から分泌される膵アミラーゼがある。
リパーゼ:脂質代謝
アミラーゼ:糖質代謝
リパーゼ:脂肪は水に溶けないが、リパーゼは水に溶ける。したがって、リパーゼは脂肪分子を直接分解することはできない。まず、胆嚢から出る脂肪、胆汁酸塩が脂肪を分解し、水溶性のペレットに乳化させる必要があります。
アミラーゼ:アミラーゼもデンプンも水溶性の物質なので、消化管内に分泌されたアミラーゼは食物の粒子(すり身)と混ざりやすく、食物に溶けている炭水化物を容易に消化することができる。
リパーゼ:ライソゾームリパーゼの欠損は、ウォルマン病と常染色体劣性遺伝であるコレステロールエステル蓄積症(CESD)の両方を引き起こす可能性があります。どちらの病気も、この酵素をコードする遺伝子の変異によって引き起こされます。
アミラーゼ:血清アミラーゼ値の上昇は、急性膵炎、消化性潰瘍、卵巣嚢腫、あるいは耳下腺炎の可能性を示唆する。
リパーゼ:ベーカリー、洗濯用洗剤、生体触媒、代替エネルギー生産に使用される。
アミラーゼ
小麦粉添加物:パン**の工程でアミラーゼが使用され、小麦粉中の複合デンプンを単糖に分解する。そして、酵母がこれらの単糖を餌にして、アルコールと二酸化炭素に変換し、パンに風味を与え、発酵させるのである。
発酵:α-アミラーゼもβ-アミラーゼも、ビールの醸造やデンプン中の糖分からアルコールを作るのに不可欠な酵素である。
アミラーゼという酵素は、大きさの揃った衣服からデンプンを取り除くので、洗剤として使われるのです。
ツール
Marton, Anthea, Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson, Mariana Werner, David R. Rahat and Jill D. Wright (1993).人間の生物学と健康Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall.国際標準図書番号0-13-981176-1。
Svendsen, A. (2000). リパーゼ蛋白質工学. biochimeras, 1543(2): pp.223-228.
Guo C C, Xu S X (2005).リパーゼ修飾ポテンシャルの新しい可能性.Org website Biochemistry, 3(14): 2615-9.
画像提供
1.リパーゼ PLRP2 [Public domain], via Wikimedia Comm***.