フェレドキシンとルブレドキシンの違い

フェリコキシゲニンとエリスロマイシンの重要な違いは、フェリコキシゲニンの酸化還元電位が赤血球の還元電位よりはるかに低いことである...

フェリコキシゲニンとエリスロマイシンの重要な違いは、フェリコキシゲニンの酸化還元電位が赤血球還元電位よりはるかに低いことである。

フェレドキシンもエリスロマイシンも鉄を含むタンパク質である。しかし、Rubredoxinは葉緑体タンパク質であるため、細菌や植物にも存在することが分かっています。しかし、Rubredoxinは細菌や古細菌にしか存在しないタンパク質である。この2つの化合物は、構造が非常によく似ています。

カタログ

1. 概要と主な相違点 2. フェロオキシゲニンとは 3. エリスロマイシンとは 4. 横並び比較-フェロオキシゲニンとエリスロマイシンを表形式で 5. まとめ

フェレドキシンは何ですか？

フェロオキシゲニンは、鉄硫黄を含むタンパク質である。様々な代謝反応における電子伝達の制御に関与している。葉緑体に含まれる水溶性の小さなタンパク質です。このタンパク質中の鉄と硫黄の原子は、鉄硫黄クラスターとして配列されている。電子を受け入れたり放出したりすることで、生体のコンデンサとして機能することができる。このとき、鉄原子の酸化状態は+2から+3に変化するため、生体内の酸化還元反応において電子伝達物質として働く。このタンパク質の酸化還元電位は比較的低い。FeO1分子は、タンパク質1分子あたり2個、3個、4個の鉄原子を含むことができる。フェロオキシゲナーゼ蛋白質には、Fe2S2フェロオキシゲナーゼ蛋白質、Fe4S4フェロオキシゲナーゼ蛋白質、Fe3S4フェロオキシゲナーゼ蛋白質の3種類が一般的である。

酸化第二鉄タンパク質の主な役割は、葉緑体において高エネルギー電子を割り当てることであり、二酸化炭素固定、ニトリル還元、亜硫酸還元、グルタミン酸合成、環状電子流などに必要な電子の割り当てに関与しています。

エリスロマイシン（ルブレドキシン）は何ですか？

Rubredoxinは、細菌や古細菌に含まれる鉄を含むタンパク質である。低分子量のタンパク質である（通常、タンパク質は高分子量の化合物である）。しかし、鉄酸化タンパク質とは異なり、Rubredoxinタンパク質は無機硫化物を含まない。Rubredoxinの主な役割は、生体系で起こる酸化還元反応の電子伝達機構に参加することである。

Rubredoxinの構造を考えてみると、ほぼ四面体の中心鉄原子を含んでいます。この鉄原子に結合している4つの基がシステイン残基である。エリスロマイシンタンパク質のほとんどは水溶性の化学物質である。ただし、膜結合タンパク質の形で不溶性の物質もある。Erythromycin A.

電子移動のメカニズムでは、中心の鉄原子の酸化状態が+2から+3に変化します。この酸化状態の変化は、色が赤から無色に変わることで容易に識別することができます。このとき、金属イオンは高スピン状態に保たれており、タンパク質の構造変化を最小限に抑えることができる。通常、エリスロマイシンの還元電位は、酸化第二鉄還元タンパク質の還元電位よりも高く、+50 mVから-50 mVの範囲である。