主要區別
激酶與磷酸化酶的主要區別在於，激酶催化ATP向受體加成磷酸，而磷酸化酶則催化無機磷酸鹽（Pi）的加成。
激酶(kinase) vs. 磷酸化酶(phosphorylase)
1954年肯尼迪基因首次在肝臟中觀察到這種激酶，而磷酸化酶在20世紀30年代後期被小薩瑟蘭伯爵發現為糖原磷酸化酶。
當供體是高能ATP分子時，所涉及的酶是激酶，當供體是作為磷酸化源的H**O4（磷酸）中的PO43-無機磷酸鹽時，所涉及的酶是磷酸化酶。激酶受體是碳水化合物、脂類、蛋白質等有機分子，磷酸化酶受體是糖原、澱粉等特殊物質或單體亞單位。
在磷酸基轉移過程中，激酶不參與底物的鍵斷裂，而磷酸化酶則透過新增磷酸基來破壞底物和特定物質的鍵。糖類和脂類激酶中最典型的是蛋白激酶，而最常見的磷酸化酶型別是糖原磷酸化酶。
比較圖
什麼是激酶(kinase)？
生物催化劑形式的激酶是一類磷酸轉移酶，它透過轉移無機磷酸鹽（PO43-）中的磷酸基來催化磷酸化。激酶在各種酶反應中起作用，不參與底物的鍵斷裂。
激酶起著磷酸轉移酶的作用，它透過將磷酸從供體ATP轉移到底物分子如葡萄糖、蛋白質和脂類來調節細胞的功能。激酶在磷酸基轉移過程中不會破壞底物分子的鍵。一些底物是核黃素、肌酸等，激酶作為訊號傳遞源調節細胞內的複雜過程。
激酶分類
- 蛋白激酶：蛋白激酶是一種多樣性和最重要的功能性激酶家族。他們處理許多蛋白質的功能和活性，透過新增磷酸鹽到氨基酸，如酪氨酸，蘇氨酸，絲氨酸和組氨酸。P13K結合了磷和氧。
- 脂質激酶：透過新增磷酸酯作為磷脂醯肌醇來發揮底物脂質的反應性，當脂質激酶作用於催化亞單位PIK3CA（提供**p110α蛋白的說明）時，這三種激酶參與致癌。
- 碳水化合物激酶：這些激酶作用於底物碳水化合物，如葡萄糖和己糖激酶（糖酵解過程中使用的一種酶），調節各種代謝途徑。
什麼是磷酸化酶(phosphorylase)？
磷酸化酶也是催化無機磷酸鹽（Pi）向受體分子磷酸化的一類磷酸轉移酶。磷酸化酶與磷酸激酶（PO43-）不同，它參與底物和單體分子鍵的斷裂。它受磷酸化和變構調節（除了酶的活性部位與效應分子的結合外，其他酶的結合）對其進行調節。
磷酸化酶是比磷酸化酶b更具活性的酶，在磷酸化過程中需要ATP，而在脫磷過程中，遊離無機磷酸鹽以Pi形式釋放。磷酸化酶不同於透過水從供體中去除磷酸基的磷酸酶。磷酸化酶還包括變構酶（可在與效應劑結合時改變其形狀，對從葡聚糖（如糖原、澱粉等）生產葡萄糖-1-磷酸起催化劑作用。
它們透過新增底物名稱和磷酸化酶作為糖原/澱粉來命名。磷酸化酶被命名為當底物澱粉在從無機磷酸鹽中新增磷酸鹽的過程中被磷酸化酶作用時。
磷酸化酶的例項包括海藻糖磷酸化酶、糖原/澱粉磷酸化酶（在糖原發生中）、多核苷酸磷酸化酶。磷酸化酶引起的酶紊亂有糖原貯積病V型肌糖原和糖原貯積病Ⅵ型肝糖原。
磷酸化酶的分類
- 糖基磷酸轉移酶：從葡聚糖中去除葡萄糖的酶，例如麥芽糊精磷酸化酶、澱粉磷酸化酶。酶將核苷分解成鹼基和糖的亞單位，例如嘌呤核苷磷酸化酶。
- 核苷酸磷酸轉移酶：具有核酸外切酶3'至5'位的活性，如多核苷酸磷酸化。
主要區別
- 激酶將ATP中的磷酸鹽新增到底物中，而磷酸化酶將無機磷酸鹽中的磷酸鹽新增到底物中。
- 激酶不涉及鍵斷裂，而磷酸化酶涉及底物分子的鍵斷裂。
- 激酶將磷酸鹽新增到碳水化合物、蛋白質和脂類等有機分子中；磷酸化酶將磷酸鹽新增到糖原、澱粉等單體中。
- 激酶只受磷酸化的調控；另一方面，磷酸化酶既受別構化也受磷酸化的調控。
- 激酶涉及蛋白質、脂類激酶，而磷酸化酶涉及糖原、澱粉磷酸化酶。
- 激酶使用ATP；磷酸化酶使用無機磷酸鹽作為底物上磷酸鹽的來源。
- 激酶包括脂質激酶、蛋白質激酶和碳水化合物激酶；相反，磷酸化酶包括澱粉磷酸化酶、糖原磷酸化酶和多核苷酸磷酸化酶。
結論
激酶是一種磷酸轉移酶，主要控制ATP中的磷酸，而磷酸化酶則將無機磷酸鹽中的磷酸鹽提供給底物分子。
