キナーゼとホスファターゼの主な違いは、キナーゼが受容体にatpからリン酸を付加することを触媒するのに対し、ホスファターゼは無機リン酸（π）の付加を触媒することである...。
主な相違点
キナーゼとホスファターゼの大きな違いは、キナーゼがATPからのリン酸の受容体への付加を触媒するのに対し、ホスファターゼは無機リン酸（Pi）の付加を触媒する点である。
キナーゼ vs. ホスホリラーゼ
このキナーゼは1954年にケネディ遺伝子によって初めて肝臓で観察され、ホスホリラーゼは1930年代後半にEarl Sutherland Jr.によってグリコーゲンホスホリラーゼとして発見された。
供与体が高エネルギーのATP分子の場合はキナーゼ、リン酸化の元となるH**O4からのPO43-無機リン酸（リン酸塩）の場合はホスホリラーゼが関与する酵素である。キナーゼ受容体は糖質、脂質、タンパク質などの有機分子であり、リン酸化酵素受容体はグリコーゲンやデンプンなどの特殊な物質や単量体サブユニットである。
リン酸基転移の際、キナーゼは基質の結合切断に関与しないが、ホスホリラーゼはリン酸基を付加して基質と特定物質との結合を切断する。糖・脂質キナーゼの代表的なものはプロテインキナーゼであり、リン酸化酵素の代表的なものはグリコーゲンホスホリラーゼである。
比較表
| キナーゼ | ホスホリラーゼ |
| リン酸化は、高エネルギーのアデノシン三リン酸（ATP）からリン酸を付加することで実現され、キナーゼと呼ばれる酵素が存在する。 | リン酸化は無機リン酸からリン酸が移動して起こるもので、ホスホリラーゼと呼ばれる。 |
| ディスカバー |
| 1954 | 1930年代後半 |
| リン酸塩源 |
| ATP (有機化学) | 無機リン酸塩(Pi) |
| 鍵の破損 |
| 基板の結合を壊さないこと | 基板接合部の破壊 |
| 基板 |
| 有機分子（グルコース、タンパク質、脂質など） | 単量体分子（例：グルコース、ラクトース |
| PHレンジ |
| 約7.4であり、5.0である。 | 6-7より |
| 例 |
| プロテインキナーゼ、脂質キナーゼ、糖質キナーゼなど。 | グリコーゲンホスホリラーゼなど |
キナーゼは何ですか？
生体触媒型キナーゼは、無機リン酸塩（PO43-）からリン酸基を転移することでリン酸化を触媒するリン酸転移酵素の一種である。キナーゼは様々な酵素反応に関与し、基質の結合切断には関与しない。
キナーゼはリン酸転移酵素として働き、リン酸を供与体であるATPからグルコース、タンパク質、脂質などの基質分子に転移させることで細胞機能を調節している。キナーゼはリン酸基転移の際に基質分子の結合を切断することはない。基質にはリボフラビン、クレアチンなどがあり、キナーゼは細胞内の複雑なプロセスを制御するシグナリングの源として働く。
キナーゼの分類
- プロテインキナーゼ：プロテインキナーゼは、多様で最も重要な機能性キナーゼファミリーである。p13Kは、チロシン、スレオニン、セリン、ヒスチジンなどのアミノ酸にリン酸を付加して、多くのタンパク質の機能・活性を担っている。
- 脂質キナーゼ：ホスファチジルイノシトールとしてリン酸エステルを付加して基質脂質の反応性を発揮する。 これら3つのキナーゼは、脂質キナーゼが触媒サブユニットPIK3CAに作用することで発がんに関わる（**p110α蛋白質の説明を記載すること）。
- 糖質キナーゼ：グルコースやヘキソキナーゼ（解糖系酵素）などの糖質を基質として作用し、様々な代謝経路を制御するキナーゼである。
ホスホリラーゼは何ですか？
また、リン酸化酵素は、無機リン酸（Pi）の受容体分子へのリン酸化を触媒するリン酸基転移酵素の一種である。ホスホリラーゼはホスホキナーゼ（PO43-）と異なり、基質と単量体分子間の結合の切断に関与している。その上でリン酸化やメタセシス（酵素の活性部位とエフェクター分子の結合に加え、他の酵素の結合）により制御される。
ホスホリラーゼはホスホリラーゼbよりも活性の高い酵素で、リン酸化の際にATPを必要とし、脱リン酸化の際に遊離無機リン酸がPiの形で放出されます。ホスホリラーゼは、水を介して供与体からリン酸基を除去するホスファターゼとは異なるものである。また、リン酸化酵素にはメチルエステラーゼ（エフェクターと結合すると形状が変化し、デキストラン（グリコーゲン、デンプンなど）からグルコース1-リン酸を生成する触媒として作用する）も含まれる。
グリコーゲン／でんぷんのように基質とリン酸化酵素の名前を付けて命名される。ホスホリラーゼは、無機リン酸からリン酸を付加する際に、基質であるデンプンにホスホリラーゼを作用させることで命名された。
ホスホリラーゼの例としては、アルゴースホスホリラーゼ、グリコーゲン/スターチホスホリラーゼ（糖新生における）、ポリヌクレオチドホスホリラーゼなどが挙げられる。ホスホリラーゼによる酵素障害は、グリコーゲン貯蔵病V型マイオゲン、グリコーゲン貯蔵病VI型肝グリコーゲンである。
リン酸化酵素の分類
- グリコシルホスホトランスフェラーゼ：デキストランからグルコースを除去する酵素。例：マルトデキストリンホスホリラーゼ、スターチホスホリラーゼ。ヌクレオシドを塩基と糖のサブユニットに分解する酵素。例：プリンヌクレオシドホスホリラーゼなど。
- ヌクレオチドホスホトランスフェラーゼ：ポリヌクレオチドのリン酸化など、核酸エキソヌクレアーゼの3'から5'の位置で活性を有するもの。
主な相違点
- キナーゼはATPからリン酸を基質に付加し、ホスホリラーゼは無機リン酸からリン酸を基質に付加する。
- キナーゼは結合の切断を伴わないが、ホスファターゼは基質分子の結合の切断を伴う。
- キナーゼは糖質、タンパク質、脂質などの有機分子にリン酸を付加し、ホスホリラーゼはグリコーゲンやデンプンなどの単量体にリン酸を付加する。
- キナーゼはリン酸化のみによって制御され、一方、リン酸化酵素はアロステリゼーションとリン酸化の両方によって制御される。
- キナーゼにはタンパク質キナーゼと脂質キナーゼがあり、リン酸化酵素にはグリコーゲンホスホリラーゼとデンプンホスホリラーゼがある。
- キナーゼはATPを利用し、ホスホリラーゼは無機リン酸を基質として利用する。
- キナーゼには脂質キナーゼ、プロテインキナーゼ、糖質キナーゼがあり、逆にリン酸化酵素にはデンプンホスホリラーゼ、グリコーゲンホスホリラーゼ、ポリヌクレオチドホスホリラーゼがある。
結論
キナーゼは主にATP中のリン酸を制御するリン酸転移酵素であり、リン酸化酵素は無機リン酸から基質分子にリン酸を供給する酵素である。
