鎖vs鑰匙vs感應配合
酶被稱為生物催化劑，在生物體內幾乎所有的細胞反應中都使用。它們可以提高生化反應的速率，而酶本身不會因反應而改變。由於其可重複使用，即使是很小濃度的酶也可以非常有效。所有的酶都是蛋白質，呈球狀。然而，像所有其他催化劑一樣，這些生物催化劑不會改變最終產物的數量，也不會使反應發生。與其他普通催化劑不同，酶只催化一種可逆反應，即反應特**。因為，這些酶是蛋白質；它們可以在一定的溫度、壓力和pH範圍內工作。大多數酶通過**一系列“酶-底物複合物”來催化反應。在這些配合物中，底物與對應於過渡狀態的酶結合最緊密。這種狀態的能量最低，因此比非催化反應的過渡態更穩定。因此，酶降低了它催化的生物反應的活化能。兩種主要的理論被用來解釋酶-底物複合物是如何形成的。它們是鎖鍵理論和誘導擬合理論。
鎖和鑰匙型號
酶有非常精確的形狀，其中包括一個叫做活性位點的裂縫或口袋。在這個理論中，基板就像鎖上的鑰匙一樣適合一個活躍的位置。主要是離子鍵和氫鍵將底物固定在活性中心，形成酶-底物複合物。一旦它形成，酶就通過幫助改變底物來催化反應，要麼把它分開，要麼把碎片襯在一起。這個理論依賴於活性中心和基底之間的精確接觸。因此，這一理論可能並不完全正確，特別是當涉及到底物分子的隨機運動時。
誘導擬合模型
在這個理論中，活性中心改變其形狀以包裹底物分子。這種酶與特定底物結合後，會形成最有效的形狀。因此，酶的形狀受到底物的影響，就像戴著它的手影響手套的形狀一樣。然後，酶分子反過來扭曲底物分子，使鍵緊張，使底物不穩定，從而降低反應的活化能。由於活化能低，反應以很快的速度發生，形成產物。產物釋放後，酶的激活位點又恢復到原來的形狀，並結合下一個底物分子。
鎖和鑰匙和誘導配合有什麼區別？
•誘導擬合理論是鎖和鑰匙理論的改進版本。
•與鎖和鍵理論不同，誘導配合理論不依賴於活性部位與基底之間的精確接觸。
•在誘導擬合理論中，酶的形狀受底物的影響，而在鎖鍵理論中，底物的形狀受酶的影響。
