アルファヘリックスとベータプルーテッドシートの違い

ポリペプチド鎖の二次構造としては、αヘリックスとβフォールデッドシートが代表的である。この2つの構造部品は、ポリペプチド鎖を折りたたむプロセスの最初の主要なステップである。アルファヘリックスとベータ折りたたみシートの主な違いはその構造であり、特定の仕事をするために2つの異なる形状を持っていることである。

アルファヘリックスは何ですか？

アルファヘリックスとは、ポリペプチド鎖上のアミノ酸残基の右巻き螺旋のことである。アミノ酸残基は4から40である。上のコイルのC=O基の酸素と下のコイルのN-H基の水素の間に形成される水素結合が、コイル同士を結合させるのに役立っている。上記の方法で、鎖の中の4つのアミノ酸残基ごとに1つの水素結合が形成される。アルファヘリックス構造の安定性は、いくつかの要因に左右される。

ベータプルーテッドシートは何ですか？

β折りシートは、β折りシートとも呼ばれ、タンパク質の二次構造の第二形態である。β鎖はポリペプチド鎖の延長であり、主鎖を確認する延長を含め、一般に3〜10アミノ酸の長さに等しく、図のようにねじれた折りたたみシートを形成する。

β折りシートでは、ポリペプチド鎖が互いに横に並んでいる。構造が波打つように見えることから、「フォールドシート」と呼ばれるようになった。水素結合で結ばれている。この構造により、ポリペプチド鎖を伸ばすことで、より多くの水素結合を形成することができる。

アルファヘリックスとベータプルーテッドシートの違い

α-ヘリカル構造とβ-折り畳みシート

α-ヘリックス

この構造では、ポリペプチドの骨格が仮想軸の周りにぎっしりと詰まっており、らせん構造を形成しており、らせん鎖配置とも呼ばれる。

アルファヘリックス構造の形成は、ポリペプチド鎖がヘリックスにねじれることで起こる。これにより、鎖の中のすべてのアミノ酸が互いに水素結合（酸素分子と水素分子の間の結合）を形成することができるのです。水素結合によって、らせんの形が保たれ、堅いコイルが形成される。このらせん状の形状が、α-ヘリックスを非常に強いものにしている。

ベッタリとしたシーツ。

2つ以上のポリペプチド鎖断片が重なり合い、水素結合の列を形成することで、次のような構造をとることができる。平行アライメントと反平行アライメントの2つの方法で発生します。

構成例です。

α-ヘリックス：α-ヘリックス構造の例として、指の爪や足の爪を挙げることができる。

ベータプリーツ：羽毛の構造がベータプリーツに似ている。

構造的な特徴

α-helix：α-helix構造では、1ターンあたり3.6個のアミノ酸が存在する。すべてのペプチド結合はトランス型で平面的であり、ペプチド結合のN-H基はヘリックス軸とほぼ平行に同じ方向を向いている。すべてのペプチド結合のC=O基は反対方向を向いており、それらはヘリカル軸と平行である。それぞれのペプチド結合のC=O基は、ペプチド結合のN-H基と結合して水素結合を形成する。R基はすべて螺旋の外側を向いている。

β折りシート：β折りシートの各ペプチド結合は平面的であり、トランスコンフォメーションである。隣接する鎖のペプチド結合のC=O基とN-H基は同一平面上にあり、互いに向き合い、その間に水素結合を形成している。どの鎖のRグループも、シートの平面の上と下に交互に存在することができる。

定義する。

References: “Protein Structure”. ChemWiki: The Dynamic Chemistry Hypertext “Protein Secondary Structure: α-Helices and β-Sheets” . Proteinstructures.com by Salam Al Karadaghi “Organic Chemistry”. The Virtual Cell Textbook “Beta Sheet”.Wikipedia   Image Courtesy: “Helix electron density myoglobin 2nrl 17-32” By Dcrjsr – Own work (CC BY 3.0) via Comm*** Wikimedia “Protein secondary structure” by en:User:Bikadi (CC BY-SA 3.0) via Comm*** Wikimedia  “1gwe antipar beta Sheet both” by Dcrjsr – Own work (CC BY 3.0) via Comm*** Wikimedia