トリプシンとキモトリプシンの違い

タンパク質の消化は、生物全体の消化の中で非常に重要なプロセスです。複合タンパク質は、アミノ酸のモノマーに消化され、小腸から吸収されます。タンパク質は、生体内で機能的・構造的に重要な役割を担っているため、必要不可欠なものです。タンパク質の消化は、トリプシン、キモトリプシン、ペプチダーゼ、プロテアーゼなどのタンパク質消化酵素によって行われる。トリプシンは、リジンやアルギニンなどの塩基性アミノ酸のペプチド結合を切断するタンパク質消化酵素である。また、キモトリプシンは、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシンなどの芳香族アミノ酸のペプチド結合を切断するタンパク質消化酵素である。膵臓...

トリプシンとキモトリプシンの主な違い

カタログ

1. 概要と主な相違点 2. トリプシンとは 3. キモトリプシンとは 4. トリプシンとキモトリプシンの類似点 5. 横並び比較-トリプシンと膵臓レニンの表形式 6. まとめ

トリプシンは何ですか？

トリプシンは、塩基性アミノ酸を主な基質とするセリンプロテアーゼファミリーの23.3kdaのタンパク質である。トリプシンは1876年にKuhnによって発見された。トリプシンは球状のタンパク質で、トリプシノーゲン-酵素原と呼ばれる不活性型として存在します。トリプシンの作用機序は、セリンプロテアーゼの活性に基づくものである。

トリプシンは、アルカリ性アミノ酸のC末端で切断される。トリプシノーゲンの活性化は、末端のヘキサペプチドを除去することで行われ、活性型であるトリプシンが生成されます。活性型トリプシンには、大きく分けてα-トリプシンとβ-トリプシンの2種類があります。これらは、熱安定性や構造が異なる。トリプシンの活性部位は、ヒスチジン（H63）、アスパラギン酸（D107）、セリン（S200）である。

図01：トリプシン

トリプシンの酵素活性は、DFP、ペプチダーゼ、Ag+、ベンズアミド、EDTAで阻害されます。トリプシンの用途としては、組織分離、動物細胞培養におけるトリプシン、トリプシン局在化、in vitroタンパク質研究、フィンガープリンティング、組織培養アプリケーションなどがあります。

キモトリプシンは何ですか？

キモトリプシンは分子量25.6kdaのセリンプロテアーゼに属し、エンドペプチダーゼの一種である。キモトリプシンは不活性型ではキモトリプシノーゲンとして存在します。コアグラーゼは19世紀に発見された酵素で、芳香族アミノ酸のペプチド結合を加水分解する。これらの芳香族基質には、チロシン、フェニルアラニン、トリプトファンなどがある。本酵素の基質は主にL-異性体で、アミノ酸のアミドやエステルに対して容易に作用する。キモトリプシンは主にキモトリプシンAとキモトリプシンBの2種類があり、構造やタンパク質の加水分解性が微妙に異なるため、レンネットの作用に最適なpHは7.8～8.0です。キモトリプシンの活性部位には、ヒスチジン（H57）、アスパラギン酸（D102）、セリン（S195）からなる触媒三位一体化が存在する。

図02：キモトリプシン

レンネットの活性剤としては、セチルトリメチルアンモニウムブロマイド、ドデシルトリメチルアンモニウムブロマイド、セチルトリメチルアンモニウムブロマイド、テトラブチルアンモニウムブロマイドなどがあります。レンネットの阻害剤としては、ペプチド系アルデヒド、ボロン酸、クマリン誘導体などがある。トリプシンレンネットは、ペプチド合成、ペプチドマッピング、ペプチドのフィンガープリントなど、幅広い用途に使用されています。

トリプシンとキモトリプシンの共通点

いずれもセリンプロテアーゼである。
どちらの酵素もペプチド結合を切断する能力がある。
いずれも小腸で作用する酵素です。
どちらの酵素も不活性な状態で存在します。
いずれの酵素も、ヒスチジン、アスパラギン酸、セリンを含む触媒三重鎖を活性部位として構成されている。
いずれも牛から発見され、抽出された酵素です。
現在、両酵素の生産は組換えDNA技術によって行われている。
両酵素は最適なアルカリ性で作用します。
両酵素は、異なる産業において試験管内で使用されています。