胰蛋白酶(trypsin)和糜蛋白酶(chymotrypsin)的區別

關鍵區別-胰蛋白酶與糜蛋白酶

蛋白質消化是生物體整體消化過程中一個非常重要的過程。複雜的蛋白質被消化成氨基酸單體，並通過小腸吸收。蛋白質是必不可少的，因為它們在生物體中起主要的功能和結構作用。蛋白質消化是通過包括胰蛋白酶、糜蛋白酶、肽酶和蛋白酶在內的蛋白質消化酶進行的。胰蛋白酶是一種蛋白質消化酶，它能在賴氨酸和精氨酸等鹼性氨基酸上裂解肽鍵。糜蛋白酶也是一種蛋白質消化酶，它能在苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸等芳香族氨基酸上裂解肽鍵。胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的關鍵區別在於它在蛋白質中裂解的氨基酸的位置。胰蛋白酶在鹼性氨基酸位置裂解，而凝乳蛋白酶在芳香氨基酸位置裂解。

什麼是胰蛋白酶(trypsin)？

胰蛋白酶是絲氨酸蛋白酶家族的一種23.3kda的蛋白質，其主要底物是鹼性氨基酸。這些基本氨基酸包括精氨酸和賴氨酸。1876年庫恩發現了胰蛋白酶。胰蛋白酶是一種球狀蛋白質，以非活性形式存在，即胰蛋白酶原-酶原。胰蛋白酶的作用機理是基於絲氨酸蛋白酶的活性。

胰蛋白酶在鹼性氨基酸的C端裂解。這是一種水解反應，發生在小腸的pH值-8.0。胰蛋白酶原的活化是通過去除末端的六肽來實現的，它產生活性形式：胰蛋白酶。活性胰蛋白酶主要有兩種類型：α-胰蛋白酶和β-胰蛋白酶。它們的熱穩定性和結構各不相同。胰蛋白酶的活性部位包括組氨酸（H63）、天冬氨酸（D107）和絲氨酸（S200）。

圖01：胰蛋白酶

胰蛋白酶的酶活性受到DFP、抑肽酶、Ag+、苯甲酰胺和EDTA的抑制。胰蛋白酶的應用包括組織分離、胰蛋白酶在動物細胞培養中的應用、胰蛋白酶定位、體外蛋白質研究、指紋圖譜和組織培養應用。

什麼是糜蛋白酶(chymotrypsin)？

糜蛋白酶分子量為25.6kda，屬於絲氨酸蛋白酶家族，是一種內肽酶。糜蛋白酶以其非活性形式存在，即糜蛋白酶原。凝乳蛋白酶是在19世紀發現的，它能水解芳香族氨基酸上的肽鍵。這些芳香底物包括酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。這種酶的底物主要是L-異構體，很容易作用於氨基酸的酰胺和酯。凝乳蛋白酶作用的最適pH值為7.8-8.0。糜蛋白酶有兩種主要形式，如糜蛋白酶A和糜蛋白酶B，它們在結構和蛋白水解特性上略有不同。糜蛋白酶的活性部位包含一個催化三位一體，由組氨酸（H57）、天冬氨酸（D102）和絲氨酸（S195）組成。

圖02：糜蛋白酶

凝乳蛋白酶的激活劑有十六烷基三甲基溴化銨、十二烷基三甲基溴化銨、十六烷基三甲基溴化銨和四丁基溴化銨。凝乳蛋白酶的抑制劑有肽醛類、硼酸和香豆素衍生物。胰凝乳蛋白酶在多肽合成、肽圖譜和肽指紋圖譜等方面有著廣泛的應用。

胰蛋白酶(trypsin)和糜蛋白酶(chymotrypsin)的共同點

這兩種酶都是絲氨酸蛋白酶。
兩種酶都能裂解肽鍵。
這兩種酶都作用於小腸。
這兩種酶都是以非活性形式存在的。
這兩種酶都是由一個催化三聯體組成，其活性部位含有組氨酸、天冬氨酸和絲氨酸。
這兩種酶最初都是從牛身上發現和提取的。
目前，這兩種酶的生產都是通過重組DNA技術完成的。
兩種酶都作用於一個最佳的鹼性pH值。
這兩種酶在不同的工業中都被用於體外。

胰蛋白酶(trypsin)和糜蛋白酶(chymotrypsin)的區別

胰蛋白酶與糜蛋白酶
胰蛋白酶是一種蛋白質消化酶，它將在賴氨酸和精氨酸等基本氨基酸上分解肽鍵。	糜蛋白酶是一種蛋白質消化酶，它能分解芳香氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）的肽鍵。
分子量
胰蛋白酶分子量為23.3kda。	糜蛋白酶的分子量為25.6kda。
基底
複雜的蛋白質被消化成氨基酸的單體，並通過小腸吸收。	酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸等芳香氨基酸底物對糜蛋白酶起作用。
酶的酶原形式
胰蛋白酶原是胰蛋白酶的非活性形式。	糜蛋白酶原是糜蛋白酶的非活性形式。
激活劑
鑭系是胰蛋白酶的活化劑。	十六烷基三甲基溴化銨、十二烷基三甲基溴化銨、十六烷基三甲基溴化銨和四丁基溴銨是糜蛋白酶的活化劑。
抑制劑
DFP、抑肽酶、銀+、苯甲酰胺和EDTA是胰蛋白酶的抑制劑。	肽基醛、硼酸和香豆素衍生物是糜蛋白酶的抑制劑。

總結 - 胰蛋白酶(trypsin) vs. 糜蛋白酶(chymotrypsin)

肽酶或蛋白水解酶通過肽鍵的水解來切割蛋白質。胰蛋白酶在鹼性氨基酸處裂解肽鍵，而胰凝乳蛋白酶在芳香氨基酸殘基處裂解肽鍵。這兩種酶都是絲氨酸肽酶，在鹼性pH環境下作用於小腸。由於胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶具有很高的工業價值，目前利用重組DNA技術生產胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的研究較多。這就是胰蛋白酶和糜蛋白酶的區別。