主な違い

この基底配列はタンパク質の二次構造上に位置し,規則的な螺旋状または螺旋状になり,これは螺旋の利点を有し,この事実を一般に螺旋と呼ぶα螺旋。一方、β-折り畳みシート(通常、b−折り畳みシートと呼ばれる)は、タンパク質中に存在する属性二次構造の標準的な基序と概括される。

比較図

αスパイラル(alpha helix)は何ですか？

この基底配列はタンパク質の二次構造上に位置し,規則的な螺旋状または螺旋状になり,これは螺旋の利点を有し,この事実を一般に螺旋と呼ぶα螺旋。ここで、全発育過程において、N−H基はC=O基との水素結合を表し、一般にアミノ酸の主鎖と呼ばれ、タンパク質配列よりも速く4つの残基で存在する。現在α-スパイラルの2つの重要な進展は、アミノ酸とペプチドの高価な石質判断と平面ペプチド結合に対するボリンの期待により、結合幾何学が形成されることである。そして彼は螺旋が反転するたびに重要な数の堆積があるという疑いを放棄した。1948年の早春、肝心な時がここで発生し、当時ボリンは虫を連れてここに来て、マットレスの上に来た。疲れ果てた後、彼は1枚の紙に正常な測定値の正しいポリペプチド鎖を描き、それを正確に螺旋状に折り畳み、平面ペプチド結合をうまく処理することを鋭敏に意識した。α螺旋は基本的に自然界で最も有名な螺旋電流である。それは巻き付けられたポリペプチド鎖からなり、この鎖ではアミノ酸の側鎖が中心から外に広がり、そのタイプを維持することができる。これらはまた、球状タンパク質、例えばセロトニンから角タンパク質まで、後者は強靭なタンパク質である多くのタンパク質に存在する可能性がある。それは特権を与えるか左手の螺旋であることができますが、アルファの螺旋環が支持されていることを証明したに違いありません。側鎖は戦っていないからです。この知識は与えられたα螺旋の安定性。α-スパイラルカールの反転のたびに3.6アミノ基の腐食性堆積物があった。

ベタプリーツシーツは何ですか？

β-折り畳みシートは、一般にb−折り畳みシートと呼ばれ、タンパク質中に存在する属性二次構造の標準的な基序と概括される。それは完全に異なるタンパク質との区別が困難になった:それは鎖からなり、これらの鎖の基準値は2つまたは3つの水素原子を下回らず、これらの水素原子はしわシートを分類する過程で現れた。β-鎖はポリペプチドアンカーの1つの範囲であり、一般に脊柱の延長に伴って3〜10個のアミノ酸が1つの拡大した適応範囲で延長される。β-表の超分子関係はタンパク質総量と繊維との関連に関連しており、かなり少数のヒト疾患、特にデンプン様変性、例えばアルツハイマー病である。1つのポリペプチド鎖の2つの構成部分が互いに結合して一連の水素結合を形成すると、このような構造が形成される。この運動は平行運動計画でも敵対平行運動計画でも起こり得る。平行および同等の運動計画の方向では、ポリペプチド鎖の方向性の迅速な結果である。とβ折り目シートに対応する建物はα折り目薄板この建物は情熱的に遠いβ折り目紙は完璧で、タンパク質の面でも前例がない。α-折り目紙は、そのカルボニル基とアミノ**の従属関係で記述することができる。カルボニル基は1つの見出しで全て調整され，全てのN‐H＊＊＊は代替技術で調整された。

主な違い

1. この基底配列はタンパク質の二次構造上に位置し,規則的な螺旋状または螺旋状になり,これは螺旋の利点を有し,この事実を一般に螺旋と呼ぶα螺旋。一方、β-折り畳みシート(通常、b−折り畳みシートと呼ばれる)は、タンパク質中に存在する属性二次構造の標準的な基序と概括される。
2. アミノ酸の−R基はヘリカルの底部に存在し、−R基はヘリカルの底部および内層に存在する。
3. α-螺旋はポリペプチド鎖であり、極型で成形され、スプリング状の建物に巻き付けられ、水素結合で固定されている。一方,ベタしわシーツはベタ鎖から作られ,その側辺は2つの水素結合より少なく脊柱を形成しない。
4. 螺旋線は左手(beta)または右手であってもよい。α螺旋線はいつも右手のところです。別の場合、β-プリーツシーツでは、チェーンは代替品の後に次々と別の列に調整される。
5. α-スパイラルの形成は、水素結合をポリペプチド鎖全体にわたって生じさせ、スパイラル構造を形成する。一方、β折り畳みシートは水素結合により2本または2本以上接続されているβチェーンで存在する。

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