主要区别
这个基序位于蛋白质的二级结构上，变成规则的螺旋状或螺旋状，这使它具有螺旋的优点，这一事实通常被称为α螺旋。另一方面，β-折叠片（通常称为b-折叠片）将被概括为蛋白质中存在的属性二级结构的标准基序。
比较图
什么是α螺旋(alpha helix)？
这个基序位于蛋白质的二级结构上，变成规则的螺旋状或螺旋状，这使它具有螺旋的优点，这一事实通常被称为α螺旋。在这里，在整个发育过程中，N-H基团表示与C=O基团的氢键，通常被称为氨基酸的主链，它比蛋白质序列更快地以四个残基存在。目前α-螺旋的两个关键进展是：由于氨基酸和肽的昂贵的石质判断和鲍林对平面肽键的期望，形成了键几何；以及他放弃了对螺旋每一次翻转都有重要数量的沉积的怀疑。在1948年早春，关键时刻就发生在这里，当时鲍林带着一只虫子来到这里，来到床垫上。筋疲力尽后，他在一张纸上画了一条正常测量值正确的多肽链，并将其正确地折叠成螺旋状，敏锐地意识到要处理好平面肽键。α螺旋基本上是自然界中最著名的螺旋电流。它由一条缠绕的多肽链组成，在这条链上，氨基酸的侧链从中心向外扩展，这使得它能够维持它的类型。它们也可能存在于很多种蛋白质中，从球状蛋白质，例如肌红蛋白到角蛋白，后者是一种坚韧的蛋白质。它可以是一个特权给予或左手螺旋，但它肯定已经证明，阿尔法螺旋环是支持的，因为侧链不战斗。这个知识赋予了α螺旋的稳定性。α-螺旋卷曲的每一次翻转都有3.6个氨基的腐蚀性沉积物。
什么是贝塔褶皱床单(beta pleated sheet)？
β-折叠片，通常被称为b-折叠片，将被概括为蛋白质中存在的属性二级结构的标准基序。它与完全不同的蛋白质之间的区别变成了一个困难：它是由链组成的，这些链的参考值不低于两个或三个氢原子，而这些氢原子是在对褶皱片进行分类的过程中出现的。β-链是多肽锚定的一个范围，一般有3～10个氨基酸随着脊柱的延长而在一个扩大的适应范围内延长。β-表的超分子关系一直牵扯到蛋白质总量和纤维之间的联系，在相当少数的人类疾病中，尤其是淀粉样变性，例如阿尔茨海默病。当一个多肽链的两个组成部分互相套在一起形成一系列氢键时，就会形成这种结构。这种运动可以发生在平行运动计划中，也可以发生在敌对平行运动计划中。平行的和在同等运动计划的方向上是多肽链方向性的迅速结果。与β折痕薄板相对应的建筑物是α折痕薄板。这座建筑热情地远没有β折痕纸那么完美，在蛋白质方面也是史无前例的。α-折痕纸可以用其羰基和氨基**的从属关系来描述；羰基在一个标题中全部调整，而所有的N-H**都是用替代技术调整的。
主要区别
- 这个基序位于蛋白质的二级结构上，变成规则的螺旋状或螺旋状，这使它具有螺旋的优点，这一事实通常被称为α螺旋。另一方面，β-折叠片（通常称为b-折叠片）将被概括为蛋白质中存在的属性二级结构的标准基序。
- 氨基酸的-R基团存在于螺旋体的底部，而-R基团则存在于螺旋体的底部和内层。
- α-螺旋是一种多肽链，由极模成型，缠绕在弹簧状建筑中，由氢键固定。另一方面，贝塔褶皱床单是由贝塔链制成的，它的侧边不少于两个氢键形成脊柱。
- 螺旋线也可以是左手（beta）或右手-α螺旋线总是右手的地方。在另一种情况下，在β-褶裥床单中，链在替代品之后一个接一个地被调整成另一个串。
- α-螺旋的形成使得氢键在整个多肽链中产生，从而形成螺旋结构。另一方面，β折叠片是通过氢键连接两条或两条以上的β链而存在的。
