主な相違点

ヘモグロビンとミオグロビンの大きな違いは、ヘモグロビンが全身に酸素を届けるヘモグロビンタンパク質であるのに対し、ミオグロビンは筋肉細胞にのみ酸素を届けるヘモグロビンタンパク質であることです。

ヘモグロビン vs. ミオグロビン

呼吸は生命の基本的なプロセスである。ほとんどすべての生物は、生きていくために全身の細胞に酸素を送り込む必要があります。ヘモグロビンとミオグロビンは、生体の基本的なヘモグロビンタンパク質で、酸素と結合して細胞に酸素を運ぶ役割を担っています。しかし、両者には多くの違いがあります。脊椎動物や一部の無脊椎動物では、ヘモグロビンは肺から体のあらゆる部位や細胞に酸素を運ぶが、ミオグロビンは筋肉細胞にのみ酸素を運ぶ。ヘモグロビンは4本のポリペプチド鎖で構成され、ミオグロビンは1本のポリペプチド鎖で構成される。ヘモグロビンは血液中に、ミオグロビンは筋肉細胞中に存在する。

比較表

ヘモグロビンは何ですか？

ヘモグロビンは、2つのαサブユニットと2つのβサブユニットの4本のポリペプチド鎖からなる4層構造の多サブユニット型ヘモグロビン蛋白質である。各α鎖は144残基、各β鎖は146残基から構成されている。αとβのような正反対のサブユニットは、類似のサブユニットであるα-αやβ-よりも強く結合する。鉄を含む金属タンパク質である。ヘモグロビンでは、4つのサブユニットのそれぞれに、非タンパク質の人工ヘモグロビン基が結合し、そこに酸素分子が結合している。したがって、ヘモグロビンは4つの酸素分子と4つのヘモグロビン基を結合できることになる。脱酸素状態では酸素親和性が低いが、最初の酸素分子がヘモグロビンに結合すると、その構造に変化が起こり、他の酸素分子が結合しやすくなるのである。このプロセスは、準安定（空間を通じて）相互作用/協力性として知られています。余分なヘモグロビンは赤血球に含まれ、赤色を呈している。体内のさまざまな部位で酸素と二酸化炭素の運搬に関与している。また、赤血球の代謝に関与し、血液のpHを維持する。

タイプ

• ヘモグロビンA1（Hb-A1）。
• ヘモグロビンA2（Hb-A2）。
• ヘモグロビンA3（Hb-A3）。
• 胎児ヘモグロビン。
• 糖化ヘモグロビンのこと。
• 胎児ヘモグロビン（Hb-A1）。

ミオグロビンは何ですか？

ミオグロビンは、二次構造を持つ単量体のグロブリン蛋白質である。153残基からなる一本鎖のポリヌクレオチドで構成されています。一本のポリペプチド鎖にheam基が結合している。だから、酸素分子1個が結合することもある。しかし、ヘモグロビンよりも結合能が高いため、酸素を貯蔵し、筋肉機能時に放出するタンパク質である。筋肉細胞に存在し、必要に応じて酸素を供給しています。酸素欠乏状態、特に無酸素状態において体を助ける。また、体温を調節する働きもあります。ミオグロビンの種類はありません。

主な相違点

1. ヘモグロビンは肺から体の各部に酸素を運ぶヘモグロビン蛋白質で、ミオグロビンは筋肉細胞にのみ酸素を運ぶヘモグロビン蛋白質である。
2. ヘモグロビンは4量体構造であるが、ミオグロビンは単量体構造である。
3. ヘモグロビンは4本のポリペプチド鎖で構成されているが、ミオグロビンは1本のポリペプチド鎖で構成されている。
4. ヘモグロビンは赤血球に、ミオグロビンは筋肉に多く含まれます
5. ヘモグロビンはヘモグロビン基を4つ持っているので、4つの酸素分子と結合できますが、ミオグロビンはヘモグロビン基が1つしかないので、酸素が結合するのはヘモグロビン基であり、1つの酸素分子しか結合できません
6. ヘモグロビンはO2、CO2、CO、NO、BPH、H+と結合するが、ミオグロビンはO2のみと結合する可能性がある。
7. ヘモグロビンの分子量は64kDaで、ミオグロビンの分子量は16.7kDaである。
8. ヘモグロビンは酸素結合の親和性が低く、ミオグロビンは酸素結合の親和性が高い。
9. ヘモグロビンは、酸素と二酸化炭素の体内各所への運搬、赤血球の代謝、血液のpH維持などに関与し、ミオグロビンは筋肉細胞に含まれ、必要に応じて酸素を供給し、体温調節を行う。

コントラストビデオ

結論

以上のことから、ヘモグロビンは4本のポリヌクレオチド鎖からなる4量体で、酸素と二酸化炭素を体の各部に運ぶが、ミオグロビンは1本のヌクレオチド鎖からなる単量体で、必要に応じて筋肉細胞に酸素を運ぶだけでいいことがわかる。