ヘモグロビンとミオグロビン

ミオグロビンとヘモグロビンは、酸素分子と結合する能力を持つヘモグロビンである。これらは、X線結晶構造解析によって立体構造が解明された最初のタンパク質である。タンパク質は、アミノ酸がペプチド結合でつながった高分子です。アミノ酸は、タンパク質を構成する成分です。全体の形状から、球状タンパク質に分類される。球状タンパク質は、やや球状または楕円形の形状をしている。このユニークな球状タンパク質の異なる性質は、生物間で酸素分子を移動させるのに役立っている。この特殊なタンパク質の活性部位は、鉄（II）プロトポルフィリンIXが防水袋に包まれた状態になっている。

ミオグロビン

ミオグロビンは、ヘモグロビンの周りをグロビンが取り囲んでいる単量体タンパク質である。筋肉組織で酸素を運ぶ第二のキャリアとして機能する。筋肉細胞が活動するとき、大量の酸素を必要とします。筋肉細胞は、このタンパク質を使って酸素の拡散を促進し、活発な呼吸の際に酸素を取り込んでいるのです。ミオグロビンの3次構造は、典型的な水溶性グロブリンの構造に似ている。

ミオグロビンのポリペプチド鎖は、8つの独立した右巻きαヘリックスを持っている。各タンパク質分子にはヘモグロビン補酵素があり、ヘモグロビンの各残基には中央にリガンド結合した鉄原子がある。酸素はヘモグロビンの補修基の鉄原子に直接結合している。

ヘモグロビン

ヘモグロビンは、ヘモグロビンを取り囲むグロブリンが各サブユニットを構成する4量体タンパク質である。システム全体で酸素を運ぶ役割を担っています。酸素分子と結合し、赤血球によって血液中に運ばれる。

脊椎動物では、酸素は肺の組織から赤血球に拡散する。ヘモグロビンは4量体であるため、同時に4つの酸素分子を結合することができます。そして、呼吸する赤血球によって、酸素は全身に放出される。そして、ヘモグロビンが二酸化炭素を肺に運んでくれる。こうしてヘモグロビンは、細胞の代謝に必要な酸素を供給し、発生した老廃物である二酸化炭素を除去している。

ヘモグロビンは、いくつかのポリペプチド鎖から構成されている。ヒトのヘモグロビンは、2つのα（アルファ）サブユニットと2つのβ（ベータ）サブユニットから構成されています。αサブユニットは144残基、βサブユニットは146残基であり、α、βサブユニットはミオグロビンと同様の構造特性を有している。

ヘモグロビンとミオグロビン

-ヘモグロビンは血液中の酸素を運搬し、ミオグロビンは筋肉中の酸素を運搬または貯蔵する。

-ミオグロビンは1本のポリペプチド鎖でできており、ヘモグロビンは複数のポリペプチド鎖でできている。

-ミオグロビンと異なり、赤血球中のヘモグロビンの濃度は非常に高い。

-ミオグロビンは、はじめは酸素分子と結合しやすく、後に飽和状態になります。この結合過程は、ヘモグロビンよりもミオグロビンの方が速い。ヘモグロビンは、最初は酸素と結合しにくい。

-ミオグロビンは単量体であるのに対し、ヘモグロビンは4量体であるため、ミオグロビンとヘモグロビンを比較すると、ヘモグロビンは単量体であるのに対し、ヘモグロビンは4量体である。

-ヘモグロビンには2本のポリペプチド鎖（α鎖2本、β鎖2本）が存在する。

-ミオグロビンは単量体と呼ばれる1種類の酸素分子を結合しているが、ヘモグロビンは4量体と呼ばれる4種類の酸素分子を結合している。

-ミオグロビンはヘモグロビンよりも酸素と強く結合している。