多肽(polypeptide)和蛋白質(protein)的區別

多肽和蛋白質是細胞的天然和必需的有機化合物。它們都是由氨基酸組成的。氨基酸是天然存在的化合物，它們連線在一起形成肽、多肽和蛋白質。每個氨基酸包含一個胺（-NH2）和一個羥基（-COOH）基團，以及一個特定的側鏈（R基團）。側鏈基團的大小、形狀、電荷和反應活性各不相同，因此對每個氨基酸都是唯一的。有20種單體氨基酸能夠以不同的組合連線在一起，從而賦予多肽和蛋白質高度的多樣性。...

什麼是多肽(a polypeptide)？

多肽是具有透過共價肽鍵連線在一起的特定氨基酸序列的聚合物。肽鍵是兩個氨基酸之間縮合反應的結果：一個氨基酸的羧基與相鄰氨基酸的氨基發生反應，釋放出水分子（H2O）。由肽鍵連線的氨基酸短鏈稱為肽。肽通常由20-30個氨基酸組成。具有特定序列的長鏈氨基酸殘基被稱為多肽。多肽可含有多達4000個殘基。多肽的特徵是由連線的氨基酸鏈的核心原子的重覆序列形成的多肽主鏈。附在多肽主鏈上的是氨基酸特異的側鏈，即R基團。多肽可以摺疊成一個固定的結構形成一種蛋白質。因此，多肽構成構成蛋白質一級結構的氨基酸殘基的線性序列。

什麼是蛋白質(a protein)？

蛋白質是結構和功能複雜的分子。蛋白質一詞用來描述一個或多個多肽摺疊形成的三維結構。蛋白質有四個層次的結構組織，多肽是蛋白質的一級結構。當多肽鏈形成時，蛋白質具有二級結構α 螺旋和β 被單。蛋白質的三級結構構成了多肽鏈的完整三維結構。當一條以上的多肽鏈參與蛋白質複合物時，蛋白質結構被指定為四級結構。多肽鏈的摺疊形成蛋白質是基於許多弱的非共價鍵，這些鍵形成於一條鏈的不同部分，甚至兩條或更多的多肽鏈之間。非共價鍵包括多肽主鏈的原子和側鏈R基團，有三種型別：氫鍵、離子鍵和範德華鍵。大量弱的非共價鍵平行作用，它們的強度結合在一起，以確保摺疊蛋白質結構的穩定性。蛋白質組織的一個亞結構是蛋白質結構域。它由能獨立摺疊成穩定結構的多肽鏈的任何部分組成。每個域包含40到350個氨基酸。最小的蛋白質只有一個結構域，而大的蛋白質可以包含幾十個結構域。蛋白質的每個結構域通常與一個不同的功能相關。蛋白質的功能特性很大程度上取決於它們的結構和形狀，使它們能夠與其他分子進行物理相互作用。這些相互作用總是特定的和有選擇性的。每種蛋白質都能與其配體結合位點結合，與一個或幾個被稱為配體的分子具有很高的親和力。配體結合位點是蛋白質錶面由多肽鏈摺疊形成的空腔。蛋白質中單獨的配體結合位點可以與不同的配體結合，調節蛋白質的功能，或者幫助蛋白質移動到細胞中的特定位點。蛋白質的功能與其結構密切相關。一種氨基酸的改變會破壞它的形狀並導致功能喪失。